La mexicana Mónica Olvera de la Cruz y Baofu Qiao, científicos de la universidad de Northwestern, descubrieron una nueva vulnearbilidad en la proteína espiga, pico del nuevo coronavirus, lo que dispondría de un tratamiento contra la COVID-19, que ha dejado 743 mil muertes en el mundo y más de 20 millones de contagios, según el último corte de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
De acuerdo con su aportación, la proteína espiga es, de aquellas que están en la superficie viral, la única responsable de la entrada en las células huésped y posibilita que el SARS-CoV-2 ingrese e infecte al cuerpo de las personas, por lo que su inhibición sería un avance importante para tratar la pandemia.
Mediante simulaciones a nivel nanométrico, los investigadores encontraron que el sitio de escisión polibásico del virus está cargado positivamente y se localiza a 10 nanómetros del lugar en que se une la proteína del pico. De acuerdo con los especialistas de Northwestern, este sitio con carga positiva permite que exista una fuerte unión entre la proteína del virus con las células humanas, porque éstas últimas se encuentran cargadas negativamente.
Mónica Olvera de la Cruz es profesora en Northwestern, egresó de la UNAM y se doctoró en Cambridge. A raíz del hallazgo, los científicos trabajaron en el diseño de una molécula con carga negativa que habría de unirse con el punto de escisión positivo. Pues bloquear esta unión impediría que el virus se una a las células de las personas.
“Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede actuar como un tratamiento profiláctico viable que disminuye la capacidad del virus para infectar a los seres humanos”, dijo Monica Olvera de la Cruz al portal Phys, mexicana doctorada en Física por la Universidad de Cambridge y profesora en Northwestern, quien dirigió las investigaciones.
La física licenciada en la Universidad Nacional Autónoma de México agregó que estos resultados explican estudios experimentales que habían mostrado cómo las mutaciones de la proteína del pico, perteneciente al SARS-CoV-2, afectaron en la transmisiblidad del virus.
Publicada en la revista el 2 de agosto en la revista ACS Nano, la investigación fue encabezada por Olvera de la Cruz, profesora Lawyer Taylor de Ciencia e Ingeniería de Materiales en la Escuela de Ingeniería McCormick de Northwestern. Mientras que Baofu Qiao, quien es profesor asistente de investigación del grupo de investigación de la científica mexicana, destaca como el primer autor del artículo.
“Este trabajo, además de arrojar luz sobre el mecanismo por el cual la proteína pico del SARS-CoV-2 se une a las células humanas, sugiere el diseño de péptidos terapéuticos para apuntar a los sitios de escisión polibásicos que inhiben la unión del RBD del SARS-CoV-2 a ACE2”, concluyen los investigadores en su publicación de ACS Nano.
De acuerdo con el artículo del sitio especializado Phys, la escisión polibásica del SARS-CoV-2, compuesta por aminoácidos, ha permanecido esquiva desde que comenzó la pandemia. Sin embargo, algunos estudios han dado cuenta que estos sitios son esenciales para la virulencia y transmisión del virus.
Aunado al posible bloqueo de la unión entre el virus y células humanas, la gran revelación fue en dónde se localiza el punto polibásico, justo a 10 nanómetros de los receptores de estas unidades biológicas que funcionan como huéspedes.
“No esperábamos ver interacciones electrostáticas a 10 nanómetros. En condiciones fisiológicas, todas las interacciones electrostáticas ya no ocurren a distancias superiores a 1 nanómetro”, refirió el profesor Baofu Qiao.
Pero Olvera de la Cruz precisó que la función del punto de escisión polibásica aún es esquiva: “sin embargo, parece ser escindido por una enzima (furina) que abunda en los pulmones, lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas”, detalló.
Con los datos de su investigación, los profesores de la universidad de Northwestern pretenden asociarse con químicos y farmacólogos de esa institución y así diseñar un nuevo fármaco que sea capaz de unirse a la proteína del pico del virus.
Fuente: www.infobae.com
